Proteine sind eines der wichtigsten Nährstoffe für deinen Körper. Vielleicht ist dir auch schon aufgefallen, dass es in den Supermärkten immer mehr Lebensmittel gibt, bei denen besonders hervorgehoben wird, dass sie viel Protein enthalten, da es besonders gut für den Körper und den Muskelaufbau sein soll. Aber so richtig Gedanken über die Einzelheiten von Proteinen, wie der Struktur hast Du Dir vielleicht noch keine gemacht. Um mehr darüber zu erfahren, kannst Du hier mit der Quartärstruktur der Proteine beginnen.
Weitere Erklärungen, die Du Dir zur Struktur der Proteine anschauen kannst, sind die Primärstruktur, die Sekundärstruktur und die Tertiärstruktur der Proteine!
Definition der Quartärstruktur von Proteinen
Die Quartärstruktur ist die höchstmögliche Strukturebene in der Proteinstruktur. Man spricht also von einer Quartärstruktur, wenn sich mehrere Proteinmoleküle, genauer gesagt Aminosäureketten, zu einem funktionellen Komplex zusammenlagern.
Der Begriff bezeichnet in der Biochemie die definierte räumliche Anordnung von zwei oder mehr Polypeptidketten mit jeweiliger Tertiärstruktur. Die einzelnen Polypeptidketten werden dabei als Untereinheiten bezeichnet.
Zusammengehalten wird die Quartärstruktur durch nicht-kovalente Bindungen, also vorwiegend durch Wasserstoffbrückenbindungen, ionische Bindungen und Van-der-Waals-Kräfte. Die einzelnen Untereinheiten werden in einigen Fällen auch über Disulfidbrückenverbunden.
Eine Quartärstruktur besteht im Unterschied zur Tertiärstruktur immer aus mehr als einer Primärstruktur. Quartärstrukturen aus gleichen oder ähnlichen Untereinheiten bezeichnest Du auch als Oligomere.
Je nach Zahl der Untereinheiten nennst Du sie auch Dimer, Trimer, Tetramer und so weiter. Ein bekanntes Beispiel für ein Tetramer, also ein aus vier Untereinheiten aufgebautes Protein, ist Hämoglobin.
Der Quartärstruktur untergeordnet sind die Primärstruktur, die Sekundärstruktur und Tertiärstruktur von Proteinen. Allerdings bildet nicht jedes Protein eine Quartärstruktur aus. In der Natur kommen zahlreiche einsträngige Proteine vor, die keine dauerhaften Komplexe bilden. Bei diesen Proteinen ist dagegen die Tertiärstruktur für die Funktion des Proteins relevant.
Arten von Proteinen mit Quartärstruktur
Es lassen sich drei verschiedene Arten von Proteinen mit Quartärstruktur unterscheiden. Es gibt:
- Faser- oder Strukturproteine
- globuläre Proteine
- Proteinkomplexe
Faserproteine oder Strukturproteine wirken normalerweise nicht als Enzyme, sondern sind unter anderem maßgeblich daran beteiligt, Fasern auszubilden, Zellen ihre Form und Geweben ihre Festigkeit und Elastizität zu geben. Sie dienen also in erster Linie als Gerüststoffe. Die bekanntesten Strukturproteine sind Keratin (zum Beispiel in Haaren und Nägeln) und Kollagen (im Bindegewebe).
Als globuläre Proteine werden diejenigen Proteine bezeichnet, die eine mehr oder weniger kugelförmige Quartärstruktur aufweisen. Zu dieser Gruppe gehören etwa Globuline, Globine, Prolamine, Histone und Protamine. Das weiter oben erwähnte Hämoglobin und auch das Myoglobin gehören wiederum zur Gruppe der Globine.
Eine weitere Art von Proteinen mit Quartärstruktur sind die sogenannten Proteinkomplexe, also eine Zusammenlagerung mehrerer Proteine. Viele Proteine können ausschließlich in dieser Art von Komplex ihre zelluläre Funktion wahrnehmen. Als Beispiel für solche zusammen gelagerten Komplexe können die Immunglobuline dienen, bei denen jeweils zwei identische schwere und zwei identische leichte Proteine zu einem funktionsfähigen Antikörper verbunden sind.
Bestimmung der Quartärstruktur
Die Bestimmung der Konformation, also des räumlichen Aufbaus eines Proteins, kann Dir Auskunft darüber geben, was die Aufgaben des Proteins sind und wie man dann die Signalwege, in die das Protein eingebunden ist, beeinflussen kann.
Zur Strukturaufklärung der Proteine gibt es verschiedene Methoden, welche alle ihre Vor- und Nachteile besitzen. Zwei davon sind die Kristallstrukturanalyse und diehochauflösende NMR-Spektroskopie.
Kristallstrukturanalyse
Für die Kristallstrukturanalyse wird Strahlung genutzt, um die Struktur von Molekülen zu ermitteln. Diese Moleküle müssen dafür in Form eines Kristallgitters vorliegen. Dabei ist die meistverwendete Art an Strahlung die Röntgenstrahlung, jedoch können auch Elektronen-, Synchrotron-, Protonen- oder Neutronenstrahlen genutzt werden.
Die Funktionsweise der Methode kannst Du Dir dabei so vorstellen, dass sich in einem isolierten Raum das Molekül befindet, welches dann mit Strahlung beschossen wird. Diese Strahlung trifft auf das Molekül und wird durch dessen Oberfläche gebeugt, genauer gesagt gebrochen.
Jedes Gitter hat dabei ein charakteristisches Beugungsbild, heißt ein spezifisches Bild, wie die Strahlen zurückgeworfen werden. Durch die Bragg-Gleichung kann dann mathematisch berechnet werden, wie genau die Struktur aufgebaut ist.
Mehr dazu findest Du in der Rubrik Quantenmechanik im Physikbereich hier auf StudySmarter.
NMR-Spektroskopie
NMR steht für nuclear magnetic resonance und bedeutet, dass diese Methode anhand der magnetischen Orientierung der Atomkerne funktioniert. Dazu wird ein starkes statisches Magnetfeld angelegt, in welches die Proben mit dem Protein gegeben werden.
Die Kerne der einzelnen Atome in dem Protein kannst Du Dir dabei wie kleine Magnetstäbe vorstellen, die einen Pluspol und einen Minuspol besitzen. Durch das angelegte Magnetfeld werden diese in zwei mögliche Richtungen ausgerichtet, entweder parallel oder anti-parallel zum Magnetfeld.
Diese beiden unterschiedlichen Orientierungen haben auch energetisch unterschiedliche Zustände, einen energieärmeren und einen energiereicheren. Um vom energieärmeren in den energiereicheren Zustand überzugehen, muss dem Kern exakt die Energiedifferenz zwischen den Energiezuständen zugeführt werden, das heißt der Kern muss mit Strahlung einer ganz bestimmten Frequenz bestrahlt werden.
Die magnetisch aktiven Kerne dieser Probe wechselwirken dann mit dem elektromagnetischen Feld. Diese Wechselwirkung nennt man dann magnetische Kernresonanz und genau diese kann dann detektiert und mithilfe eines NMR-Spektrometers ausgewertet werden.
Beispiele für Proteine mit Quartärstruktur
Auf den unteren Grafiken erkennst Du Myoglobin, ein monomeres Protein ohne Quartärstruktur und das aus vier Untereinheiten aufgebaute Hämoglobin mit Quartärstruktur. Die Untereinheiten des Hämoglobin-Proteins bilden gemeinsam das aktive Zentrum des Proteins. Diese Anordnung ermöglicht die allosterische Regulation durch Sauerstoff oder Protonen. Im Gegensatz zum Hämoglobin ist das nahe verwandte Myoglobin nicht allosterisch reguliert, da es keine Quartärstruktur besitzt.
Allosterisch bedeutet, dass Enzyme, die aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzt sind, ihre Raumstruktur durch den Einfluss des aktiven Zentrums verändern.
Ein Enzym ist dabei ein Protein, welches die Geschwindigkeit, einer Reaktion beeinflusst. Es geht in die Reaktion rein, genauso wie es am Ende herauskommt, also verändert sich durch die Modulation der Reaktion nichts an dem Enzym.
An diesem Enzym befindet sich ein aktives Zentrum. Dieses aktive Zentrum ist so einzigartig, dass nur wenige Moleküle, manchmal sogar nur ein bestimmtes, dort binden können.
Quartärstruktur Proteine – Das Wichtigste
- Man spricht von einer Quartärstruktur, wenn sich mehrere Aminosäureketten zu einem funktionellen Komplex zusammenlagern.
- Die einzelnen Polypeptidketten werden dabei als Untereinheiten bezeichnet.
- Zusammengehalten wird die Quartärstruktur meist durch nicht-kovalente Bindungen, zum Beispiel durch Wasserstoffbrücken oder Van-der-Waals-Kräfte.
- Quartärstrukturen aus gleichen oder ähnlichen Untereinheiten bezeichnet man als Oligomere.
- Nicht jedes Protein bildet eine Quartärstruktur aus.
- Es lassen sich drei verschiedene Arten von Proteinen mit Quartärstruktur unterscheiden, nämlich Faser-/Strukturproteine, globuläre Proteine und Proteinkomplexe.
Nachweise
- Abbildung 2: This is a ChimeraX rendering of myoglobin (PDB entry 2SPL) in soft ribbon view. //en.wikipedia.org/wiki/Myoglobin#/media/File:ChimeraX_rendering_of_myoglobin_(PDB_2SPL).png von 0fb1d8 unter der Lizenz CC BY-SA 4.0
- flexikon.doccheck.com: Quartärstruktur (19.10.2022)
- Abbildung 3: Hämoglobin α-Untereinheit //de.wikipedia.org/wiki/H%C3%A4moglobin#/media/Datei:1GZX_Haemoglobin.png von Zephyris unter der Lizenz CC BY-SA 3.0
- viamedici.thieme.de: Proteine: Trennung, Nachweis und Strukturaufklärung (19.10.2022)
- uni-muenster.de: Grundlagen der NMR-Spektroskopie (20.10.2022)